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Open Access Green möglich sobald Postprint bei der ZB eingereicht worden ist.
Deuterated peptides and proteins: Structure and dynamics studies by MAS solid-state NMR.
Methods Mol. Biol. 831, 279-301 (2012)
Perdeuteration and back substitution of exchangeable protons in microcrystalline proteins, in combination with recrystallization from D(2)O-containing buffers, significantly reduce (1)H, (1)H dipolar interactions. This way, amide proton line widths on the order of 20 Hz are obtained. Aliphatic protons are accessible either via specifically protonated precursors or by using low amounts of H(2)O in the bacterial growth medium. The labeling scheme enables characterization of structure and dynamics in the solid-state without dipolar truncation artifacts.
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Publikationstyp
Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp
Wissenschaftlicher Artikel
Herausgeber
Shekhtman, A.* ; Burz, D.S.*
Schlagwörter
15n Relaxation ; 2h Labeling ; Magic Angle Spinning Solid-state Nmr ; Microcrystalline Proteins ; Order Parameters ; Perdeuteration ; Protein Dynamics
ISSN (print) / ISBN
1064-3745
e-ISSN
1940-6029
Konferenztitel
Protein NMR Techniques
Zeitschrift
Methods in Molecular Biology
Quellenangaben
Band: 831,
Seiten: 279-301
Verlag
Springer
Verlagsort
Berlin [u.a.]
Begutachtungsstatus
Peer reviewed
Institut(e)
Institute of Structural Biology (STB)