PuSH - Publikationsserver des Helmholtz Zentrums München

Schindler, J. ; Schlegel, H.G.

Regulation of the glucose-6-phosphate dehydrogenase of different bacterial species by ATP.

Regulation der Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase aus verschiedenen Bakterienarten durch ATP.

Arch. Microbiol. 66, 69-78 (1969)
Verlagsversion DOI PMC
From cell free extracts of Hydrogenomonas facilis, Pseudomonas fluorescens, Escherichia coli, Acetobacter xylinum and A. suboxydans the glucose-6-phosphate dehydrogenases have been purified up to twenty or eighty fold. The enzymes from Hydrogenomonas and Pseudomonas are characterized by specificity for NAD and NADP, by sigmoid substrate (G-6-P)1 saturation curves, and by inhibition by adenosine triphosphate. The E. coli enzyme is specific for NADP and is not inhibited by ATP; the substrate saturation curves are hyperbolic even in the presence of ATP. The enzymes from Acetobacter xylinum and A. suboxydans exhibit specificity for NAD and NADP and hyperbolic substrate saturation curves and are not inhibited by ATP. The results coincide with the idea, the glucose-6-phosphate dehydrogenases functioning only in a degradative pathway are subject to adenylate control with ATP as a negative allosteric effector.
Aus zellfreien Extrakten von Hydrogenomonas facilis, Pseudomonas fluorescens, Escherichia coli, Acetobacter xylinum und A. suboxydans wurden die Glucose-6-phosphat-Dehydrogenasen bis zur 20-80 fachen Aktivität gereinigt. Die Enzyme aus Hydrogenomonas und Pseudomonas sind durch Spezifität für NAD und NADP, sigmoide Substrat (G-6-P)-Sättigungskurven und Hemmbarkeit durch Adenosintriphosphat gekennzeichnet. Das Enzym aus E. coli ist für NADP spezifisch und wird durch ATP nicht gehemmt; die Substratsättigungskurven sind auch in Gegenwart von ATP hyperbolisch. Die Enzyme aus Acetobacter xylinum und A. suboxydans sind durch Spezifität für NAD und NADP, eine hyperbolische Substratsättigungskurve und Nichthemmbarkeit durch ATP charakterisiert. Die Befunde stehen mit der Vorstellung in Einklang, daß die katabolisch fungierenden Glucose-6-phosphat-Dehydrogenasen der Regulation durch ATP als negativem allosterischen Effektor unterliegen.
Altmetric
Weitere Metriken?
[➜Einloggen]
Zusatzinfos bearbeiten [➜Einloggen]
Publikationstyp Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp Wissenschaftlicher Artikel
Korrespondenzautor
ISSN (print) / ISBN 0003-9276
e-ISSN 1432-072X
Zeitschrift Archives of Microbiology
Quellenangaben Band: 66, Heft: 1, Seiten: 69-78 Artikelnummer: , Supplement: ,
Verlag Springer
Nichtpatentliteratur Publikationen
Begutachtungsstatus Peer reviewed
Institut(e) Institut für Biologie