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Crystal and solution structural studies of mouse phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase 4.
Act. Cryst. F 72, 743-749 (2016)
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The mammalian glutathione peroxidase (GPx) family is a key component of the cellular antioxidative defence system. Within this family, GPx4 has unique features as it accepts a large class of hydroperoxy lipid substrates and has a plethora of biological functions, including sperm maturation, regulation of apoptosis and cerebral embryogenesis. In this paper, the structure of the cytoplasmic isoform of mouse phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (O70325-2 GPx4) with selenocysteine 46 mutated to cysteine is reported solved at 1.8 Å resolution using X-ray crystallography. Furthermore, solution data of an isotope-labelled GPx protein are presented.
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Publikationstyp
Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp
Wissenschaftlicher Artikel
Schlagwörter
Nmr Spectroscopy ; Phospholipid Hydroperoxide Glutathione Peroxidase 4 ; Reactive Oxidative Species ; Small-angle X-ray Scattering; Cell-death; Gpx4; Protein; Mice; Crystallography; Refinement; Expression; Reduction; Catalysis; Insights
Sprache
englisch
Veröffentlichungsjahr
2016
HGF-Berichtsjahr
2016
ISSN (print) / ISBN
2053-230X
e-ISSN
1744-3091
Quellenangaben
Band: 72,
Heft: Pt 10,
Seiten: 743-749
Verlag
Blackwell
Verlagsort
Oxford [u.a.]
Begutachtungsstatus
Peer reviewed
Institut(e)
Institute of Structural Biology (STB)
POF Topic(s)
30203 - Molecular Targets and Therapies
30505 - New Technologies for Biomedical Discoveries
30505 - New Technologies for Biomedical Discoveries
Forschungsfeld(er)
Enabling and Novel Technologies
PSP-Element(e)
G-503091-001
G-552800-001
G-552800-001
WOS ID
WOS:000387585000003
Scopus ID
84990203820
PubMed ID
27710939
Erfassungsdatum
2016-10-17