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Göbl, C. ; Focke-Tejkl, M.* ; Najafi, N.* ; Schrank, E.* ; Madl, T. ; Kosol, S.* ; Madritsch, C.* ; Dorofeeva, Y.* ; Flicker, S.* ; Thalhamer, J.* ; Valenta, R.* ; Zangger, K.* ; Tjandra, N.*

Flexible IgE epitope containing domains of Phl p 5 cause high allergenic activity.

J. Allergy Clin. Immunol. 140, 1187-1191 (2017)
Verlagsversion DOI PMC
Closed
Open Access Green möglich sobald Postprint bei der ZB eingereicht worden ist.
This is the first study determining the three-dimensional structure of Phl p 5a which reveals a novel mechanism for high allergenic activity based on flexibly connected IgE-reactive domains which cross-link effector cell-bound IgE more efficiently than isolated rigid globular proteins. These findings may also form a basis for specific immunotherapy strategies.
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Publikationstyp Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp Wissenschaftlicher Artikel
Schlagwörter Grass Pollen ; Nmr Spectroscopy ; Allergen ; Allergy ; Protein Structure; Grass-pollen Allergen; Recombinant; Vaccine
Sprache englisch
Veröffentlichungsjahr 2017
HGF-Berichtsjahr 2017
ISSN (print) / ISBN 0091-6749
e-ISSN 1097-6825
Zeitschrift The journal of allergy and clinical immunology
Quellenangaben Band: 140, Heft: 4, Seiten: 1187-1191 Artikelnummer: , Supplement: ,
Verlag Elsevier
Verlagsort Amsterdam [u.a.]
Begutachtungsstatus Peer reviewed
Institut(e) Institute of Structural Biology (STB)
POF Topic(s) 30203 - Molecular Targets and Therapies
30505 - New Technologies for Biomedical Discoveries
Forschungsfeld(er) Enabling and Novel Technologies
PSP-Element(e) G-503090-001
G-503000-001
G-552800-001
DOI 10.1016/j.jaci.2017.05.005
WOS ID WOS:000412172900041
Scopus ID 85020812016
PubMed ID 28532654
Erfassungsdatum 2017-07-10
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