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Heidemann, M. ; Eick, D.

Tyrosine-1 and threonine-4 phosphorylation marks complete the RNA polymerase II CTD phospho-code.

RNA Biol. 9, 1144-1146 (2012)
Verlagsversion Volltext DOI PMC
Open Access Gold
Eukaryotic RNA polymerase II (RNAP II) has evolved an array of heptad repeats with the consensus sequence Tyr1-Ser2-Pro3-Thr4-Ser5-Pro6-Ser7 at the carboxy-terminal domain (CTD) of its largest subunit (Rpb1). Dynamic phosphorylation of Ser2, Ser5 and Ser7 residues orchestrates the binding of transcription and RNA processing factors to the transcription machinery. Recent studies show that the two remaining potential phosphorylation sites, tyrosine-1 and threonine-4, are phosphorylated as well and contribute to the previously proposed "CTD code". With the impairment of binding of CTD interacting factors, these novel phosphorylation marks add an accessory layer of regulation to the RNAP II transcription cycle.
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Publikationstyp Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp Review
Schlagwörter Transcription ; Rnapii ; Ctd ; Phosphorylation ; Tyr1 ; Thr4; CARBOXY-TERMINAL DOMAIN; TRANSCRIPTION; IICTD
Sprache englisch
Veröffentlichungsjahr 2012
HGF-Berichtsjahr 2012
ISSN (print) / ISBN 1547-6286
e-ISSN 1555-8584
Zeitschrift RNA Biology
Quellenangaben Band: 9, Heft: 9, Seiten: 1144-1146 Artikelnummer: , Supplement: ,
Verlag Landes Bioscience
Begutachtungsstatus Peer reviewed
Institut(e) Institute of Clinical Molecular Biology and Tumor Genetics (K.MOLBI)
POF Topic(s) 30504 - Mechanisms of Genetic and Environmental Influences on Health and Disease
Forschungsfeld(er) Immune Response and Infection
PSP-Element(e) G-501490-001
PubMed ID 22960391
DOI 10.4161/rna.21726
WOS ID WOS:000309817200005
Scopus ID 84868144300
Erfassungsdatum 2012-11-15
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