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Mainz, A. ; Religa, T.L.* ; Sprangers, R.* ; Linser, R.* ; Kay, L.E.* ; Reif, B.

NMR spectroscopy of soluble protein complexes at one mega-dalton and beyond.

Angew. Chem.-Int. Edit. 52, 8746-8751 (2013)
DOI PMC
Open Access Green möglich sobald Postprint bei der ZB eingereicht worden ist.
Bigger is better: Sequential backbone assignments are obtained by NMR spectroscopy for a 1 MDa proteasome complex. The method relies on immobilization of a soluble protein complex by magic-angle spinning. Deuteration and proton detection of exchangeable sites and paramagnetic relaxation enhancement enables exploration of structural and dynamic properties of supramolecular assemblies at atomic resolution.
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Publikationstyp Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp Wissenschaftlicher Artikel
Schlagwörter Magic-angle Spinning ; Molecular Weight Limit ; Nmr Spectroscopy ; Proteins ; Sedimentation; Solid-state Nmr ; Nuclear-magnetic-resonance ; 20s Proteasome ; Relaxation ; Resolution ; Deuteration ; Dynamics ; Spectra ; Binding
Sprache englisch
Veröffentlichungsjahr 2013
HGF-Berichtsjahr 2013
ISSN (print) / ISBN 1433-7851
e-ISSN 1521-3773
Zeitschrift Angewandte Chemie - Internationale Edition
Quellenangaben Band: 52, Heft: 33, Seiten: 8746-8751 Artikelnummer: , Supplement: ,
Verlag Wiley
Verlagsort Weinheim
Begutachtungsstatus Peer reviewed
Institut(e) Institute of Structural Biology (STB)
POF Topic(s) 30203 - Molecular Targets and Therapies
30505 - New Technologies for Biomedical Discoveries
Forschungsfeld(er) Enabling and Novel Technologies
PSP-Element(e) G-503090-001
G-503000-004
PubMed ID 23873792
DOI 10.1002/anie.201301215
WOS ID WOS:000322835700055
Scopus ID 84882400833
Erfassungsdatum 2013-09-24
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