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Structural basis of wedging the Golgi membrane by FAPP pleckstrin homology domains.
EMBO Rep. 11, 279-284 (2010)
The mechanisms underlying Golgi targeting and vesiculation are unknown, although the responsible phosphatidylinositol 4-phosphate (PtdIns(4)P) ligand and four-phosphate-adaptor protein (FAPP) modules have been defined. The micelle-bound structure of the FAPP1 pleckstrin homology domain reveals how its prominent wedge independently tubulates Golgi membranes by leaflet penetration. Mutations compromising the exposed hydrophobicity of full-length FAPP2 abolish lipid monolayer binding and compression. The trafficking process begins with an electrostatic approach, phosphoinositide sampling and perpendicular penetration. Extensive protein contacts with PtdIns(4)P and neighbouring phospholipids reshape the bilayer and initiate tubulation through a conserved wedge with features shared by diverse protein modules.
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Anmerkungen
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Publikationstyp
Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp
Wissenschaftlicher Artikel
Sprache
englisch
Veröffentlichungsjahr
2010
HGF-Berichtsjahr
0
ISSN (print) / ISBN
1469-221X
e-ISSN
1469-3178
Zeitschrift
EMBO Reports
Quellenangaben
Band: 11,
Heft: 4,
Seiten: 279-284
Verlag
EMBO Press
Begutachtungsstatus
Peer reviewed
Institut(e)
Institute of Pancreatic Islet Research (IPI)
PubMed ID
20300118
Erfassungsdatum
2010-12-31