Hinweise zu Qualitätskriterien von Zeitschriften
Open-Access-Richtlinie der Helmholtz-Gemeinschaft 2016
CC Licencences
Metriken für Publikationen
Startseite
Login
English
Neuer EVA Antrag
Erweiterte Suche
Durchblättern nach ...
Publikationen im Überblick
HGF Fortschrittsbericht
OA Publikationen
Neue Publikation eintragen
Neue Publikation holen aus...
Fehlende Publikation melden
Ansprechpartner
Hilfe
Bibliometrische Indikatoren
Text
Endnote (RIS)
BibTeX
DOI
PMC
 |
|
Open Access Green möglich sobald Postprint bei der ZB eingereicht worden ist.
Getting access to low-complexity domain modifications.
Trends Biochem. Sci. 41, 894-897 (2016)
Low-complexity (LC) domains regulate the aggregation and phase transition of proteins in a modification-dependent manner. The study of LC domain modifications has now become feasible, as shown by genetic variants of the carboxy-terminal domain (CTD) of RNA Polymerase II (Pol II) that provide access to the type and position of modifications of a LC domain by mass spectrometry (MS).
Impact Factor
Scopus SNIP
Web of Science
Times Cited
Times Cited
Scopus
Cited By
Cited By
Altmetric
11.227
2.923
9
10
Anmerkungen
Besondere Publikation
Auf Hompepage verbergern
Publikationstyp
Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp
Wissenschaftlicher Artikel
Schlagwörter
Rna-polymerase-ii; C-terminal Domain; Ctd; Fus; Phosphorylation; Protein
Sprache
englisch
Veröffentlichungsjahr
2016
HGF-Berichtsjahr
2016
ISSN (print) / ISBN
0376-5067
e-ISSN
0968-0004
Zeitschrift
Trends in Biochemical Sciences : TIBS
Quellenangaben
Band: 41,
Heft: 11,
Seiten: 894-897
Verlag
Elsevier
Verlagsort
Cambridge
Begutachtungsstatus
Peer reviewed
Institut(e)
Institute of Functional Epigenetics (IFE)
POF Topic(s)
30203 - Molecular Targets and Therapies
Forschungsfeld(er)
Helmholtz Diabetes Center
PSP-Element(e)
G-502890-001
PubMed ID
27283512
WOS ID
WOS:000387196300002
Scopus ID
84973140798
Erfassungsdatum
2016-06-13