PuSH - Publikationsserver des Helmholtz Zentrums München

Lopez del Amo, J.M. ; Schmidt, M.* ; Fink, U.* ; Dasari, M. ; Fändrich, M.* ; Reif, B.

An asymmetric dimer as the basic subunit in Alzheimer's disease amyloid β fibrils.

Angew. Chem.-Int. Edit. 51, 6136-6139 (2012)
DOI PMC
Open Access Green möglich sobald Postprint bei der ZB eingereicht worden ist.
Two-faced culprit: Fibrils of recombinantly produced amyloid β peptides (Aβs; residues 1–40) gave well-resolved solid-state NMR spectra. Two sets of resonances corresponding to residues 12–40 and 21–38 of the Aβ primary sequence were observed (see picture). Statistical analysis of electron microscopy data revealed that it was composed of a single Aβ polymorph, thus indicating that this Aβ fibril is composed of an asymmetric dimer.
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Publikationstyp Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp Wissenschaftlicher Artikel
Schlagwörter Alzheimer's Disease; Amyloid Ss Peptides; Fibrillar Aggregates; Nmr Spectroscopy; Structural Biology; SOLID-STATE NMR; ANGLE-SPINNING NMR; EXPERIMENTAL CONSTRAINTS; STRUCTURAL MODEL; SPECTROSCOPY; POLYMORPHISM; PEPTIDE; PROTEIN; IDENTIFICATION; A-BETA(1-40)
Sprache
Veröffentlichungsjahr 2012
HGF-Berichtsjahr 2012
ISSN (print) / ISBN 1433-7851
e-ISSN 1521-3773
Quellenangaben Band: 51, Heft: 25, Seiten: 6136-6139 Artikelnummer: , Supplement: ,
Verlag Wiley
Verlagsort Weinheim
Begutachtungsstatus Peer reviewed
POF Topic(s) 30203 - Molecular Targets and Therapies
Forschungsfeld(er) Enabling and Novel Technologies
PSP-Element(e) G-503090-001
PubMed ID 22565601
Scopus ID 84862689606
Erfassungsdatum 2012-07-05