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Solid-state NMR of proteins sedimented by ultracentrifugation.
Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 108, 10396-10399 (2011)
Relatively large proteins in solution, spun in NMR rotors for solid samples at typical ultracentrifugation speeds, sediment at the rotor wall. The sedimented proteins provide high-quality solid-state-like NMR spectra suitable for structural investigation. The proteins fully revert to the native solution state when spinning is stopped, allowing one to study them in both conditions. Transiently sedimented proteins can be considered a novel phase as far as NMR is concerned. NMR of transiently sedimented molecules under fast magic angle spinning has the advantage of overcoming protein size limitations of solution NMR without the need of sample crystallization/precipitation required by solid-state NMR.
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Anmerkungen
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Publikationstyp
Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp
Wissenschaftlicher Artikel
Sprache
englisch
Veröffentlichungsjahr
2011
HGF-Berichtsjahr
0
ISSN (print) / ISBN
0027-8424
e-ISSN
1091-6490
Quellenangaben
Band: 108,
Heft: 26,
Seiten: 10396-10399
Verlag
National Academy of Sciences
Begutachtungsstatus
Peer reviewed
Institut(e)
Institute of Structural Biology (STB)
PubMed ID
21670262
Erfassungsdatum
2011-12-31