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Niessing, D.* ; Hüttelmaier, S.* ; Zenklusen, D.* ; Singer, R.H.* ; Burley, S.K.*

She2p is a novel RNA binding protein with a basic helical hairpin motif.

Cell 119, 491-502 (2004)
PMC
Open Access Green möglich sobald Postprint bei der ZB eingereicht worden ist.
Selective transport of mRNAs in ribonucleoprotein particles (mRNP) ensures asymmetric distribution of information within and among eukaryotic cells. Actin-dependent transport of ASH1 mRNA in yeast represents one of the best-characterized examples of mRNP translocation. Formation of the ASH1 mRNP requires recognition of zip code elements by the RNA binding protein She2p. We determined the X-ray structure of She2p at 1.95 A resolution. She2p is a member of a previously unknown class of nucleic acid binding proteins, composed of a single globular domain with a five alpha helix bundle that forms a symmetric homodimer. After demonstrating potent, dimer-dependent RNA binding in vitro, we mapped the RNA binding surface of She2p to a basic helical hairpin in vitro and in vivo and present a mechanism for mRNA-dependent initiation of ASH1 mRNP complex assembly.
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Publikationstyp Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp Wissenschaftlicher Artikel
Sprache englisch
Veröffentlichungsjahr 2004
HGF-Berichtsjahr 0
ISSN (print) / ISBN 0092-8674
e-ISSN 1097-4172
Zeitschrift Cell
Quellenangaben Band: 119, Heft: 4, Seiten: 491-502 Artikelnummer: , Supplement: ,
Verlag Cell Press
Verlagsort Cambridge, Mass.
Begutachtungsstatus Peer reviewed
Institut(e) Institute of Structural Biology (STB)
PubMed ID 15537539
Erfassungsdatum 2004-12-31
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