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Open Access Gold |
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Investigating the role of large-scale domain dynamics in protein-protein interactions.
Front. Mol. Biosci. 3, 54 (2016)
Intrinsically disordered linkers provide multi-domain proteins with degrees of conformational freedom that are often essential for function. These highly dynamic assemblies represent a significant fraction of all proteomes, and deciphering the physical basis of their interactions represents a considerable challenge. Here we describe the difficulties associated with mapping the large-scale domain dynamics and describe two recent examples where solution state methods, in particular NMR spectroscopy, are used to investigate conformational exchange on very different timescales.
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Anmerkungen
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Publikationstyp
Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp
Review
Schlagwörter
Chemical Exchange Saturation Transfer (cest) ; Conformational Dynamics ; Free-energy Landscape ; Multi-domain Proteins ; Nuclear Magnetic Resonance (nmr) ; Single Molecule Förster Resonance Energy Transfer (fret) ; Small Angle Scattering
Sprache
englisch
Veröffentlichungsjahr
2016
HGF-Berichtsjahr
2016
ISSN (print) / ISBN
2296-889X
e-ISSN
2296-889X
Zeitschrift
Frontiers in Molecular Biosciences
Quellenangaben
Band: 3,
Seiten: 54
Verlag
Frontiers
Verlagsort
Lausanne
Begutachtungsstatus
Peer reviewed
Institut(e)
Institute of Structural Biology (STB)
POF Topic(s)
30203 - Molecular Targets and Therapies
Forschungsfeld(er)
Enabling and Novel Technologies
PSP-Element(e)
G-503000-001
PubMed ID
27679800
Erfassungsdatum
2016-10-13