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Staphylococcal SplB serine protease utilizes a novel molecular mechanism of activation.

J. Biol. Chem. 289, 15544-15553 (2014)
Verlagsversion Volltext DOI
Open Access Gold
Background: Activation of SplB protease requires precise N-terminal processing, but the molecular mechanism remains unknown. Results: The new N-terminal Glu-1 forms a distinctive H-bond network essential for full catalytic activity. Conclusion: Changes in protein dynamics rather than a direct effect on the active site are of crucial importance in SplB activation. Significance: A novel serine protease activation mechanism was uncovered.
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Publikationstyp Artikel: Journalartikel
Dokumenttyp Wissenschaftlicher Artikel
Schlagwörter Crystal Structure ; Enzyme Inactivation ; Protease ; Serine Protease ; Staphylococcus Aureus ; Signal Peptide ; Zymogen Activation; Proteolytic-enzymes; Enzymatic-activity; Crystal-structures; Aureus; Chymotrypsinogen; Metalloprotease; Specificity; Inhibition; Refinement; Propeptide
Sprache englisch
Veröffentlichungsjahr 2014
HGF-Berichtsjahr 2014
ISSN (print) / ISBN 0021-9258
e-ISSN 1083-351X
Zeitschrift Journal of Biological Chemistry, The
Quellenangaben Band: 289, Heft: 22, Seiten: 15544-15553 Artikelnummer: , Supplement: ,
Verlag American Society for Biochemistry and Molecular Biology
Verlagsort Bethesda
Begutachtungsstatus Peer reviewed
Institut(e) Institute of Structural Biology (STB)
POF Topic(s) 30203 - Molecular Targets and Therapies
Forschungsfeld(er) Enabling and Novel Technologies
PSP-Element(e) G-503000-003
DOI 10.1074/jbc.M113.507616
WOS ID WOS:000337465400037
Scopus ID 84901723013
Erfassungsdatum 2014-06-15
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